免疫球蛋白Ig由两条重链和两条轻链通过链间和链内二硫键连接组成。重链和轻链构成的抗体分子形似成千上万个双齿小叉，每个齿黏结特定抗原的特定部位，结合两个相同抗原。抗原可以是外来或病变蛋白，包括病原体如真菌、细菌、病毒的RNA、DNA或多聚糖。

抗体分子弹性与柔韧性显著，实际形状为三个球堆成的“品”字形。其分子量约为150KD，是水分子的8千多倍，宽度4纳米，长度11纳米。在血小板细胞类比中，抗体分子大小仅相当于西瓜籽。

抗体类型由抗体重链类型决定，分为五类：IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。IgG为主要血清Ig，IgM为成熟胎儿合成的第一类Ig，IgA相对较少但在外分泌液中含量较高，IgE为单体结构，含量最低，IgD浓度低。

抗体轻链由约211-217个氨基酸残基组成，分为κ和λ两型。抗体结构包括可变区和恒定区，可变区决定抗原特异性，恒定区参与细胞表面受体或补体系统蛋白的相互作用。抗体裂解后形成Fab段和Fc段，其中Fab段结合抗原，Fc段与效应分子或细胞相互作用。

重链抗体存在于骆驼科动物和某些软骨鱼中，由重链抗体可变区组成，具有广泛应用价值，包括单域重链抗体（VHH抗体或纳米抗体），分子量为12-15 kD。