有核细胞表面。mhcⅠ类分子分布于几乎所有有核细胞表面,但不同组织细胞的表达水平差异很大：淋巴细胞表面Ⅰ类抗原的密度最高,肾、肝、肺、心及皮肤次之,肌肉、神经组织和内分泌细胞上抗原最少,而成熟红细胞、胎盘滋养层细胞上未能检出,血清、尿液中及初乳等体液中也有可溶性形式存在的Ⅰ类抗原。

人类的类分子由hla的a、b、c、e、f、g、h、k和l等基因编码；但因后几类基因的性质和作用尚不清楚，所以目前所称的类分子主要指hla-a、b、c位点的抗原。

Ⅰ类分子是由非共价键连接的两条肽链组成的糖蛋白；其中一条称为重链或α链，另一条为轻链或称为β2微球蛋白（β2m）。α链的分子量为44kd，结构呈多态性；其羧基端穿过细胞膜，伸入胞浆之中，氨基端则游离于细胞膜外（图6-3）。α链的膜外区肽段折叠形成三个功能区，分别称为α1、α2、和α3区；每个功能区约含90个氨基酸残基，其结构与ig相似；α1和α2区的氨基酸顺序变化较大，决定着Ⅰ类分子的多态性。β2m不mhc基因编码，而是第15号染色体上单个基因编码的产物，分子量12kd。

其结构与ig恒定区（ch3）有较大同源性，属于ig超族成员，没有同种异型决定簇，但具有种属特异性。β2m不穿过细胞膜，也不与细胞膜接触，而是以非共价形式附着于α3的功能区上。虽然β2m不直接参与Ⅰ类分子的抗原递呈过程，但是它能促进内质网中新合成的Ⅰ类分子向细胞表面运输，并对稳定Ⅰ类分子的结构具有一定作用。　利用x线结晶衍射图分析，阐明了Ⅰ类分子的三维结构：α1和α2功能区共同构成了槽形的抗原肽段结合部位，来自α1和α2的8条反向平行的β片层结构组成槽的底部；而α1和α2功能区的其余部分各自形成一个α-螺旋，两条螺旋相互毗邻，相互平行，在分子的远端共同构成槽的侧壁。